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Information sur les aliments nouveaux : Maïs tolérant la sécheresse MON 87460

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Contexte

Santé Canada a informé Monsanto Canada inc. que le Ministère ne s'objecte pas à la vente d'aliments dérivés de la lignée de maïs tolérant la sécheresse MON 87460. Le Ministère a effectué une évaluation détaillée de cette lignée de coton conformément à ses Lignes directrices relatives à l'évaluation de l'innocuité des aliments nouveaux (septembre 1994). Ces lignes directrices sont fondées sur des principes internationaux d'évaluation de l'innocuité des aliments qui présentent des caractères nouveaux.

Le texte qui suit résume l'avis que Monsanto Canada inc. a fourni à Santé Canada, ainsi que l'évaluation par Santé Canada, et ne contient aucun renseignement commercial confidentiel.

Introduction

Monsanto a mis au point la lignée de maïs tolérant la sécheresse MON 87460 au moyen de techniques de l'ADN recombinant pour introduire la séquence codante de la protéine de choc thermique froid B (cspB) dérivée d'une bactérie commune du sol, Bacillus subtilis. Cette séquence code pour CSPB, une protéine qui se lie à une vaste gamme d'ARN, qui permet à ceux-ci d'adopter la bonne conformation dans des conditions de stress et d'améliorer les fonctions cellulaires de la plante. En outre, la lignée de maïs tolérant la sécheresse MON 87460 a également été modifiée génétiquement pour introduire la séquence codante de l'enzyme néomycine phosphotransférase II (nptII) dérivée d'une souche non virulente d'Escherichia coli. L'enzyme NPTII confère la résistance à l'antibiotique kanamycine, et a été utilisé à titre d'agent de sélection spécifique.

Les spécialistes de la Direction des aliments ont effectué l'évaluation de l'innocuité conformément aux Lignes directrices de Santé Canada relatives à l'évaluation de l'innocuité des aliments nouveaux. Ces lignes directrices se fondent sur les efforts d'harmonisation déployés avec d'autres organismes de réglementation et elles reflètent les principes reconnus à l'échelle internationale dans ce domaine (p. ex., la Directive du Codex Alimentarius). L'évaluation a tenu compte des éléments suivants : le mode de mise au point de la lignée de maïs MON 87460, la comparaison entre la composition et la qualité nutritive du grain dérivé de la lignée de maïs MON 87460 et celles des variétés non modifiées, ainsi que la possibilité de la présence d'éléments toxiques, allergènes et antinutritionnels dans la lignée de maïs MON 87460. Monsanto a fourni les données qui démontrent que l'innocuité et la valeur nutritive de la lignée de maïs MON 87460 sont comparables à celles des lignées de maïs conventionnelles vendues au Canada.

En vertu de la loi, la Direction des aliments assume la responsabilité des évaluations préalables à la mise en marché des aliments nouveaux et des ingrédients d'aliments nouveaux visés au titre 28 de la partie B du Règlement sur les aliments et drogues (aliments nouveaux). Les aliments dérivés de la lignée de maïs MON 87460 sont considérés comme des aliments nouveaux selon la partie suivante de la définition d'aliments nouveaux : « c) un aliment dérivé d'un végétal, d'un animal ou d'un micro-organisme qui, ayant été modifié génétiquement, selon le cas :

  1. le végétal, l'animal ou le micro-organisme présente des caractères qui n'avaient pas été observés auparavant. »

Mise au point de la plante modifiée

Le requérant a fourni les données qui décrivent les méthodes utilisées pour mettre au point la lignée de maïs MON 87460, ainsi que les données de biologie moléculaire qui caractérisent le changement génétique qui confère à la lignée sa tolérance à la sécheresse. Cette tolérance a été obtenue en transformant la variété de maïs conventionnelle LH59 à l'aide d'une cassette d'expression transgénique contenant les gènes nouveaux cspb (protéine de choc thermique froid B) et nptII (néomycine phosphotransférase II) et leurs éléments réglementaires associés.

La protéine CSPB est une protéine chaperon d'ARN provenant de B. subtilis qui est associée à une meilleure acclimatation et tolérance au stress en dépliant les structures secondaires d'ARN mal pliées, par le fait même facilitant la traduction génétique de l'ARN. Tout comme les bactéries, les protéines végétales qui possède un domaine de choc thermique froid (CSD) se lient également à l'ARN, déplient les structures secondaires de l'ARN causées par le stress dans l'environnement et contribuent à maintenir les fonctions cellulaires qui ont subi un stress. Ces protéines végétales possèdant le domaine CSD partagent un niveau élevé d'homologie avec les CSP bactériens et il a été démontré qu'elles partagent des fonctions in vitro et in vivo avec les CSP bactériens. Les protéines contenant des domaines CSD sont présentes dans les bactéries, les végétaux et les animaux, ce qui sous-entend que les protéines qui peuvent de façon transitoire et non spécifique se lier à l'ARN peuvent être essentielles pour presque toutes les formes de vie. La documentation précise que les protéines végétales contenant des domaines CSD répondent aux stress abiotiques dans les espèces d'arabette, le blé et le riz, en plus de jouer un rôle important dans divers aspects de l'évolution du végétal.

Les relations directes entre la capacité des protéines contenant des domaines CSD de se lier à l'ARN et/ou l'ADNsb et la tolérance au stress ont été établies et les résultats des expériences in vitro démontrent que les protéines végétales contenant des domaines CSD peuvent se lier à l'ARN, l'ARNm et l'ADNsb. Il a également été démontré que les chaperons d'ARN, notamment les CSP et les protéines végétales contenant des domaines CSD, se lient sans spécificité de séquence. L'absence de spécificité de séquence de liaison indique que les protéines végétales contenant des domaines CSD pourraient participer à une réaction plus générale au stress en se liant aux ARN et, par conséquent aider les cellules à maintenir leurs fonctions à la suite du stress. Il a été démontré que les protéines végétales (riz et arabette) contenant des domaines CSD sont fortement exprimées dans les méristèmes, les ovules, les embryons et les graines atypiques et qu'elles pourraient par conséquent influencer le taux de croissance, la période de floraison et le développement des graines. Les protéines contenant des domaines CSD ont été retrouvées dans le cytoplasme et le noyau, ce qui indique que ces protéines peuvent être concernées dans plusieurs aspects de la fonction de l'ARN, y compris la localisation, la traduction et la stabilité génétique.

La lignée de maïs MON 87460 a été produite au moyen de la transformation assistée par Agrobacterium de la variété de maïs commerciale LH59 avec le vecteur de transformation PV-ZMAP595. Ce dernier a été utilisé pour introduire les gènes cspb et nptII, ainsi que leurs éléments réglementaires associés. Ce processus de modification devrait mener uniquement au transfert des éléments génétiques contenus entre les limites gauche et droite du vecteur PV-ZMAP595. Les éléments suivants ont été transférés dans la variété de maïs commerciale LH59 :

Le promoteur et la séquence de tête du gène de l'actine du riz act1 (P-Ract1), l'intron du gène de l'actine du riz, act1 (I-Ract1), la séquence de codage du gène cspB de Bacillus subtilis qui encode la protéine CSPB (CS-cspB), la séquence non traduite en 3' du gène 7 de transcription d'Agrobacterium tumefaciens qui coordonne la polyadénylation (T-tr7), la séquence du bactériophage P1 pour le site de recombinaison reconnu par l'enzyme Cre recombinase (loxP), le promoteur pour l'ARN 35S du virus de la mosaïque du chou-fleur (P-35S), la séquence de codage de Tn5 dans E. coli qui encode la résistance à la néomycine et la kanamycine (CS-nptII), la séquence non traduite en 3' de du gène nopaline synthase (NOS) d'Agrobacterium tumefaciens qui termine et coordonne la polyadénylation (T-nos) et la séquence du bactériophage P1 pour le site de recombinaison reconnu par l'enzyme Cre recombinase (loxP).

Caractérisation de la plante modifiée

Une analyse par transfert de Southern effectuée sur la lignée MON 87460 a démontré l'insertion d'une seule copie des éléments génétiques contenus entre les limites gauche et droite du vecteur PV-ZMAP595 dans le génome du maïs à un seul locus. Le fragment d'insertion est composé de copies intactes des cassettes des gènes cspB et nptII. L'analyse par transfert de Southern a confirmé l'absence d'ADN squelettique dans la lignée de maïs MON 87460.

Le requérant a fourni les données des analyses par transfert de Southern et de ségrégation qui démontrent que l'ADN-T inséré est stable et hérité comme prévu. Des données ont été présentées pour six générations de maïs de la lignée MON 87460. Les données présentées indiquent, qu'au niveau génétique, les éléments introduits sont intégrés de façon stable. Les données de ségrégation présentées par le requérant ont également démontré la stabilité phénotypique des caractères et leur hérédité mendélienne.

Information sur le produit

La lignée de maïs MON 87460 se distingue de ses homologues conventionnels par l'insertion de deux gènes nouveaux (cspb et nptII) et leurs éléments réglementaires associés. L'insertion de ces gènes produit l'expression de deux protéines nouvelles (CSPB et NPTII) dans la lignée MON 87460. L'expression de la protéine CSPB confère la résistance aux conditions de stress causées par la sécheresse. L'expression de la protéine NPTII dans la lignée MON 87460 confère la résistance à l'antibiotique kanamycine et elle a été utilisée à titre d'agent de sélection spécifique pour les végétaux transformés.

Le requérant a fourni les données qui démontrent le niveau d'expression de la protéine CPSB dans la lignée MON 87460. Cette étude a utilisé des échantillons de végétaux provenant de six champs ensemencés au cours de la saison de culture 2006 dans les principaux sites de culture de maïs des États-Unis. Trois (3) parcelles répétées de chaque site ont été semées par bloc complet. Les quantités de protéine CSPB ont été déterminées au moyen d'une analyse immuno-enzymatique (ELISA). Les quantités de protéines pour les tissus ont été calculées selon une concentration en microgrammes (µg) par gramme (g) poids frais. La teneur en humidité a été mesurée pour tous les types de tissu et les quantités de protéine pour ces tissus ont été converties en valeurs de poids sec. Le requérant a présenté les deux ensembles de valeurs. La plage de protéine CSPB exprimée dans le grain de la lignée MON 87460 cultivée aux États-Unis se situait entre 0,040 et 0,089 µg/g poids frais, avec une valeur moyenne de 0,063 µg/g poids frais.

En plus des études de maïs prélevé dans les champs américains, le requérant a fourni les résultats d'une seule étude réalisée dans les champs chiliens au cours de la saison de culture 2006-2007. Cette étude a été effectuée pour déterminer si les différences sous l'angle des conditions d'irrigation ont altéré les niveaux d'expression de la protéine. Des données d'expression ont été recueillies pour tous les tissus préalablement évalués dans des conditions d'irrigation appropriée et d'irrigation limitée. Les résultats de cette étude, en poids frais et en poids sec, ont été présentés. Les niveaux d'expression de la protéine (valeur moyenne et plage de valeurs) des sites d'étude américains et chiliens étaient comparables, tout comme les valeurs pour les cultures dans des conditions d'irrigation appropriée et d'irrigation limitée.

Le requérant a fourni les données qui démontrent le niveau d'expression de la protéine NPTII dans le maïs modifié. Cette étude a utilisé des échantillons de végétaux provenant de six champs ensemencés au cours de la saison de culture 2006 dans les principaux sites de culture de maïs des États-Unis. Trois (3) parcelles répétées de chaque site ont été semées par bloc complet. Les quantités de protéine NPTII ont été déterminées au moyen d'une analyse immuno-enzymatique (ELISA). Les quantités de protéines pour les tissus ont été calculées selon une concentration en microgrammes (µg) par gramme (g) poids frais. La teneur en humidité a été mesurée pour tous les types de tissu et les quantités de protéine pour ces tissus ont été converties en valeurs de poids sec. Le requérant a présenté les deux ensembles de valeurs. Pour le grain, les concentrations de protéine NPTII exprimées dans la lignée MON 87460 étaient inférieures à la limite de quantification (0,0047 µg/g poids frais); par conséquent, aucun plage de valeurs ni les valeurs moyennes ont été présentées.

En plus des études de maïs prélevé dans les champs américains, le requérant a fourni les résultats d'une seule étude réalisée dans les champs chiliens au cours de la saison de culture 2006-2007. Cette étude a été effectuée pour déterminer si les différences sous l'angle des conditions d'irrigation ont altéré les niveaux d'expression de la protéine. Des données d'expression ont été recueillies pour tous les tissus préalablement évalués dans des conditions d'irrigation appropriée et d'irrigation limitée. Les résultats de cette étude, en poids frais et en poids sec, ont été présentés. Les niveaux d'expression de la protéine (valeur moyenne et plage de valeurs) des sites d'étude américains et chiliens étaient comparables, tout comme les valeurs pour les cultures dans des conditions d'irrigation appropriée et d'irrigation limitée. Les niveaux d'expression de la protéine NPTII dans le grain sont demeurés inférieurs à la limite de quantification, dans les deux conditions d'irrigation.

Exposition alimentaire

On prévoit que le maïs dérivé de la lignée de maïs tolérant la sécheresse MON 87460 sera utilisé par l'industrie alimentaire dans des applications semblables à celles d'autres variétés de maïs conventionnelles. Le requérant a précisé que le grain de maïs dans les aliments est le plus souvent utilisé pour la production d'amidon et d'agents édulcorants extraits par voie humide. La voie sèche est également utilisé pour produire le gruau de maïs, la farine de maïs et la semoule de maïs, même si le maïs de brasserie est le plus important produit alimentaire extrait par voie sèche.

Nutrition

Le requérant a fourni des données sur le maïs cultivé dans six sites, dont deux en Iowa et un en Illinois, en Indiana, au Kansas et au Nebraska. Quatre de ces sites étaient irrigués par la pluie (IA, IA, IL, IN); les deux autres recevaient une irrigation d'appoint (KS, NE). Dans ces essais, la lignée de maïs MON 87460 a été comparée à la variété parentale témoin et à 18 variétés de maïs commerciales, dans des conditions normales de production de maïs. Les données ont été obtenues à l'aide d'un modèle d'étude approprié et de méthodes analytiques reconnues.

Les échantillons de grain ont été analysés pour les principaux composants, notamment les macronutriments (protéines, gras, cendres, humidité, glucides (par calcul), fibre au détergent acide, cellulose au détergent neutre et fibre au détergent totale, composition totale des acides aminés, composition des acides gras (C8-C22), minéraux (calcium, cuivre, fer, magnésium, manganèse, phosphore, potassium, sodium et zinc) vitamines - vitamine B1(thiamine), vitamine B2 (riboflavine), vitamine B6, vitamine E, niacine et acide folique, éléments antinutritionnels (furfural, raffinose et acide phytique) et métabolites secondaires (acide p-coumarique et acide férulique).

Certaines différences importantes sur le plan statistique ont été démontrées dans trois principaux composants analysés : cendres, acide stéarique et acide eicosanique. Pour l'acide stéarique, aucune différence appréciable n'a été observée entre les échantillons de la lignée MON 87460 et ceux des variétés témoins dans chaque site. D'importantes différences ont été démontrées dans deux sites pour les cendres et l'acide eicosanique; cependant, leurs valeurs étaient comparables dans d'autres sites et cadraient dans les plages observées dans la base de données de l'Institut international des sciences de la vie sur la composition des cultures.

Le requérant a également produit les résultats d'études qui répétaient les études américaines et qui ont été réalisées dans quatre champs d'essai au Chili, soit des champs bien arrosés ou à irrigation limitée. Dans les champs bien arrosés, après avoir combiné les données de tous les sites, les concentrations de magnésium et de gras étaient beaucoup plus élevées pour la lignée MON 87460 que pour le témoin. Les comparaisons effectuées dans chaque site pour ces deux composants ont démontré d'importantes différences dans un seul site; aucune autre différence n'a été observée. Dans des conditions d'irrigation limitée, après avoir combiné les données de tous les sites, les concentrations plus faibles d'acide eicosanique dans les échantillons de la lignée MON 87460 par rapport au témoin étaient les seules différences appréciables. Les comparaisons effectuées à chaque site ont démontré une importante différence de concentration d'acide eicosanique dans un seul site; aucune autre différence n'a été observée.

De plus, le maïs cultivé dans les champs chiliens a été analysé pour les métabolites suivants : osmoprotectants (sucres et polyols - sucrose, glucose, fructose, sorbitol, mannitol et glycérol), proline libre, bétaïne de glycine et choline et les métabolites généralement associés aux réponses au stress (acide salicylique et acide abscissique). Aucune importante différence n'a été démontrée sous l'angle d'analyse de site individuel et de tous les sites pour les échantillons de grain de la lignée MON 87460 par rapport au témoin dans les champs bien arrosés. Dans les conditions d'irrigation limitée, pour l'analyse de tous les sites, un seul métabolite (sucrose) a démontré une concentration différente (inférieure) pour les échantillons de la lignée MON 87460 par rapport au témoin. Cette différence a été observée dans deux sites.

En résumé, les résultats des analyses de composition réalisées dans le cadre d'études de champ aux États-Unis et au Chili ont démontré très peu de différences importantes sur le plan statistique entre la lignée MON 87640 et la lignée témoin (graisses, un acide gras, un minerai, sucrose). Les concentrations de ces substances cadraient dans les plages de référence respectives. De plus, les différences n'étaient pas constantes dans tous les sites. Les différences observées sont probablement le résultat d'une variation naturelle et elles n'auraient aucune incidence sur la qualité nutritionnelle.

Une étude de 45 jours sur la provende du poulet à griller a été effectuée pour examiner les répercussions de la provende dérivée de la lignée MON 87460 sur le rendement et la composition de la viande. L'étude a utilisé 100 oiseaux par traitement (lignée MON 97460 par rapport à une lignée témoin, en plus de diverses autres variétés de maïs). Les mesures de rendement des carcasses n'étaient pas différentes pour les poulets à griller alimentés à l'aide de provende contenant la lignée MON 87460, comparativement à ceux dont la provende contenait du maïs conventionnel témoin. En moyenne, les mesures des carcasses cadraient dans la plage observée pour les oiseaux dont l'alimentation comportait les mêmes spécifications d'éléments nutritifs de 6 hybrides de maïs de référence conventionnel.

Les résultats des analyses effectuées sur la viande (humidité, protéine et gras de la poitrine et de la cuisse) n'étaient pas différents pour les oiseaux alimentés à l'aide de provende contenant la lignée MON 87460, comparativement à ceux dont la provende contenait du maïs témoin conventionnel ou de référence, selon des comparaisons de régime alimentaire individuel ou de comparaison pour la population alimentée à l'aide de provende contenant du maïs témoin conventionnel et de référence.

Toxicologie

Le gène nouveau cspb est dérivé du microorganisme non pathogenic Bacillus subtilis. B. subtilis, présent dans bon nombre d'aliments fermentés, n'a jamais causé de problèmes liés à la consommation. Au Canada, B. subtilis est un organisme source permis pour les enzymes utilisés dans une variété de produits alimentaires.

Dans une étude de toxicité aiguë, aucun effet néfaste n'a été observé chez les souris auxquelles la protéine CSPB avait été administrée à une dose de 4,7 mg/kg poids corporel (considérée comme une dose sans effet observé - DSEO). Le 95e centile d'ingestion de la protéine CSPB par les consommateurs, dans le maïs et les produits du maïs, a été calculé respectivement comme 176 et 413 ng/kg poids corporel/jour pour la population en général et pour les enfants âgés entre 1 et 6 ans. Par conséquent, la marge d'exposition entre la DSEO dans l'étude et l'ingestion estimée est respectivement d'environ 26 700 et 11 400 pour la population en général et pour les enfants âgés entre 1 et 6 ans.

Les résultats d'études fournis par le requérant démontrent que la protéine est thermolabile et rapidement digérée dans les liquides gastriques simulés et les liquides intestinaux simulés. Selon cette information, il est peu probable que la protéine CSPB exprimée dans la lignée MON 87460 survivrait au processus habituel de transformation du maïs ou à la digestion.

Le potentiel allergène de la protéine CSPB a été évalué à l'aide de recherches d'homologie des acides aminés. La séquence d'acides aminés de la protéine CSPB a été comparée à toutes les séquences de la version 8 de la base de données Allergen (AD8) à l'aide de l'outil d'alignement des séquences FASTA. La séquence de la protéine CSPB a également été évaluée par rapport aux séquences de l'AD8 à l'aide de l'algorithme de comparaison par paire ALLERGENSEARCH pour déterminer toute séquence d'au moins 8 acides aminés linéairement contigus qui pourrait indiquer un épitope partagé et possiblement de réaction croisée. L'outil FASTA n'a déterminé aucun alignement entre la protéine CSPB et toute protéine allergène dans l'AD8 qui indiquerait une similitude significative. L'algorithme de recherche ALLERGENSEARCH n'a révélé aucune séquence partagée de 8 acides aminés.

La protéine CSPB a été utilisée à titre de protéine d'interrogation dans une recherche normale à l'aide de l'outil FASTA pour déterminer toute similitude d'alignement de séquence avec toutes les séquences de protéine connues dans la base de données GenBank's PROTEIN. Dans le même ordre d'idées, la protéine CSPB a été évaluée par rapport à toutes les séquences de la base de données TOXIN6. Le programme de l'outil FASTA a trouvé 5 242 protéines dans la base de données PROTEIN qui démontraient une certaine similitude avec la protéine CSPB. Il a été démontré que ces alignements étaient les protéines naturelles ou hypothétiques décrites comme des protéines de choc thermique froid, c.-à-d. qu'elles présentaient des séquences homologues avec celle de la protéine CSPB. À l'aide de l'outil FASTA, la recherche effectuée dans la base de données TOXIN6 n'a révélé aucune protéine semblable à la protéine CSPB.

Santé Canada a également évalué la possibilité d'homologie de séquence entre la protéine CSPB et la protéine Cla h8 CSP, un supposé « allergène mineur » de Cladosporium herbarum. Cette moisissure est une source commune d'allergie aérogène. À la suite de l'alignement de la protéine CSPB de B. subtilis et la protéine Cla h8 CSP, sauf pour un acide aminé, une homologie de séquence des deux protéines a été démontrée pour 35 acides aminés. Lorsque le requérant a été invité à formuler des commentaires à cet égard, il a fourni un argument scientifique fondé sur la documentation selon lequel la protéine Cla h8 CSP n'est pas un allergène connu, qu'elle n'a pas été examinée ou reconnue à ce titre par le Sous-comité de nomenclature des allergènes de l'Union internationale des sociétés d'immunologie, et qu'elles n'est homologue à aucun allergène connu. Le requérant a en plus de nouveau précisé la donnée probante antérieure selon laquelle la protéine CSPB ne démontre aucune caractéristique de tout allergène alimentaire connu. Les spécialistes de Santé Canada ont examiné les données probantes fournies et ils ont conclu qu'aucune preuve ne démontre que la protéine Cla h8 CSP est un allergène, en plus de préciser qu'il est fort peu probable que cette protéine soit un allergène alimentaire.

Le gène nouveau nptII, dérivé d'une souche non pathogenic d'E. coli, est un des plus communs agents de résistance antibiotique utilisé dans les cultures commerciales génétiquement modifiées, dont plusieurs ont été approuvées par Santé Canada. Le requérant a démontré l'équivalence entre la protéine NPTII exprimée dans la lignée MON 87460 et la protéine utilisée dans les études antérieurement présentées qui démontrent l'innocuité de cette protéine.

Dans une étude de toxicité aiguë antérieurement présentée sur la protéine NPTII, la protéine avait été administrée aux souris à une dose de 5 000 mg/kg poids corporel, déterminée comme la dose sans effet nocif observé (DSENO). D'autres études antérieures avaient démontré que la protéine NPTII est rapidement dégradée dans les liquides gastriques simulés et les liquides intestinaux simulés.

Le requérant a présenté les résultats de plus récentes recherches d'homologie d'acides aminés pour mettre à jour et confirmer les études d'allergénicité antérieurement présentées. Le requérant a fourni les résultats des recherches effectuées à l'aide de l'outil FASTA et l'algorithme ALLERGENSEARCH dans la version 8 de la base de données Allergen (AD8), à l'aide de la protéine NPTII à titre de protéine d'interrogation. L'outil FASTA n'a révélé aucune similitude entre la protéine NPTII et tout allergène connu de l'AD8. L'algorithme ALLERGENSEARCH a révélé que la protéine NPTII ne partage aucune séquence de 8 acides aminés contigus avec tout allergène de la base de données.

Conclusion

Après avoir examiné les renseignements présentés à l'appui de l'utilisation alimentaire de la lignée de maïs tolérant la sécheresse MON 87460, Santé Canada ne dénote aucune préoccupation liée à la salubrité des aliments contenant cette lignée. Santé Canada conclut que la lignée MON 87460 est semblable aux lignées de maïs commerciales actuelles sous l'angle de source alimentaire acceptable.

L'avis de Santé Canada ne vise que l'utilisation alimentaire de la lignée de maïs tolérant la sécheresse MON 87460. À l'aide des processus réglementaires en vigueur, l'Agence canadienne d'inspection des aliments (ACIA) traite distinctement des questions liées aux risques pour l'environnement et à son utilisation dans les aliments destinés aux animaux (provende).

Le présent document d'information sur des aliments nouveaux résume l'avis donné sur le produit visé par la Direction des aliments, Direction générale de la protection de la santé, Santé Canada. Cet avis est fondé sur l'analyse détaillée des renseignements fournis par le requérant conformément aux Lignes directrices relatives à l'évaluation de l'innocuité des aliments nouveaux (septembre 1994).

Pour obtenir plus de renseignements, prière de communiquer avec :

Section des aliments nouveaux
Direction des aliments
Direction générale des produits de santé et des aliments
Santé Canada, PL2204A1
251, promenade Frederick Banting
Ottawa (Ontario) K1A 0K9
bmh-bdm@hc-sc.gc.ca

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